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BIBLIOTECA DO INSTITUTO DE QUÍMICA
UNICAMP

 
DISSERTAÇÃO DE MESTRADO
 
Autora: Mei, Lucia Helena Innocentini
Título: Geração de Oxigênio Singlete durante a Oxidação de Ácido Fólico Catalisada por Peroxidases
Ano: 1981
Orientador: Prof. Dr. Nelson Eduardo Durán Caballero
Departamento: Química-Química
Palavras-chave: --
Resumo: Uma enzima extraída do sangue humano metaboliza o ácido fólico para produzir o pterin-6-aldeído e o ácido p-aminobenzoilglutâmico, quando o peróxido de hidrogênio está presente. Horseradish peroxidase também metaboliza o ácido fólico para produzir os mesmos produtos acima, quando a glutationa e íons Mn estão presentes. Neste caso, porém, o peróxido de hidrogênio mostrou ser prejudicial para a reação metabólica. O estudo da fotoemissão que acompanha a degradação do ácido fólico por estas enzimas, evidenciou a presença de um produto no estado eletrônico excitado. A possibilidade de se formar algum produto no estado triplete excitado foi eliminada perante a ineficácia dos aceptores de energia antracênicos. Experiências utilizando supressores de oxigênio singlete (por ex.: bilirrubina), amplificadores de emissão para esta espécie (por ex: 1,4 diazobiciclo (2.2.2) octano ou DABCO) e meio deuterado, para o estudo da reação de oxidação e de fotoemissão, sugerem fortemente que oxigênio singlete (O2Dg) é o responsável pela emissão observada. A bilirrubina impede inicialmente a fotoemissão dos sistemas enzimáticos por reagir com a espécie excitada e formar um presumível intermediário, o 1,2-dioxetano. Este cliva-se posteriormente produzindo fragmentos cetona no estado eletronicamente excitado, cuja emissão pode ser aumentada se o meio for suplementado com DBAS (9, 10-dibromoantraceno-2-sulfonato), um excelente aceptor de energia proveniente de cetonas tripletes.
Abstract: An extracted protein from red blood cells catalyses the transformation of falic acid to produce pterin-6-aldeyde an p-aminobenzoylglutamic acid when hydrogen peroxide is present. Horseradish peroxidase catalyses folic acid as well to produce the same products when glutathione and Mn are presents, but in this case hydrogen peroxide seems to be prejudicial to the reaction. The photoemission that accompanies the metabolism of folic acid by both enzymes, evidences the formation of an intermediate in excited state. Studies of this metabolism with singlet oxigen quenchers as bilirubin; enhancers of singlet oxygen emission as 1.4-diazo-bicyclo(2.2.2)octane (DABCO); the system behaviour toward D2O, as well as the unefficiency of the anthracenic acceptors on the photoemission, suggest that singlet oxygen is responsable by that emission. Bilirubin quenches the emission from the enzymatic system initially by reacting with singlet oxygen to produce presumably a 1,2-dioxetane intermediate, which cleaves to ketone fragments in excited states as proved by the enhanced emission with DBAS, an excellent triplet ketone counter.
Arquivo (Texto Completo): vtls000052214.pdf ( tamanho: 5,36MB )

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