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BIBLIOTECA DO INSTITUTO DE QUÍMICA
UNICAMP

 
TESE DE DOUTORADO
 
Autora: Silva, Maria da Conceição
Título: Otimização das Condições para Titulações Potenciométricas de Proteínas em Soluções Concentradas de Uréia. Titulações Potenciométricas da Proteína de Bence Jones (JJO)
Ano: 1986
Orientador: Prof. Dr. Oswaldo E. S. Godinho
Departamento: Química Analítica
Palavras-chave: -
Resumo: Experiências anteriores desenvolvidas neste laboratório acusaram variações consideráveis no potencial de junção líquida e/ou coeficientes de atividade em titulações potenciométricas efetuadas em soluções concentradas de uréia. As investigações apresentadas neste trabalho revelaram que tais variações são causadas pela alteração da composição do solvente parcialmente aquoso. Durante a titulação, ocorre a diminuição da concentração de uréia na solução, em consequência da adição do titulante aquoso. Dependendo da concentração da solução titulante, observam-se ou não variações no potencial de junção líquida e/ou coeficientes de atividade. Foram efetuadas titulações potenciométricas do aminoácido. Histidina e das proteínas Lisozima e Ovalbumina, em soluções concentradas de uréia, sob condições que ocasionassem pouca alteração na composição da solução de uréia. Os resultados obtidos com a Ovalbumina confirmaram a estequiometria de grupos titulados da proteína desnaturada em uréia, determinada anteriormente sob condições de maior variação da composição do solvente parcialmente aquoso. Isso demonstra a validez do procedimento empregado para transformar as medidas de f.e.m. em soluções de uréia, nos correspondentes valores de pH. Os dados das titulações potenciométricas de proteínas foram analisados por um programa de cálculo mais exato que o utilizado em trabalhos anteriores do grupo. Com isso, pôde-se alcançar o limite máximo de separação de ácidos do programa. Foram feitas, também, titulações potenciométricas da proteína de Bence Jones (JJO) , desnaturada em uréia, ou após ex-posição da proteína a pH3.
Abstract: In previous studies carried out in this laboratory involving acid-base titrations in concentrated urea solutions a large variation in the liquid junction potential and/or the activity coefficient of hydrogen ion has been observed during the tritation. In this investigation it tas been shown that such variations are dependent on the change in composition of the urea solution in the course of the titration. This change in composition of the urea solution dependes on the concentration of the titrant solution. Potentiometric titrations of the amino acid histidine and of the proteins lysozime and ovalbumin in concentrated urea solutions have been studied. The titrations have been performed in conditions that cause a low variation in the composition of the overall solution. Results obtained with ovalbumin agree quite weel with those obtained with more dilute titrants. A computer program involving the use of a more exact treatment than that employed previously in this laboratory has been used. With this more exact treatment it is possible to attain the maximum capability of separation of the program. Potentiometric titrations of Bence Jones (JJO) protein, both desnatured in urea and at pH 3, have also been performed.
Arquivo (Texto Completo): vtls000052933.pdf ( tamanho: 5,06MB )

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